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新冠变种病毒是如何变强的?

2021-06-26 15:49:40 来源:网络 责任编辑:
  和所有其他病毒一样,COVID-19病毒也在不断变化,英国、南非、巴西和印度的人们不断证实这种新的皇冠变异病毒。为什么这些新品种传播得这么快?人们是否被感染或接种了针对不断变化的COVID-19的疫苗?哈佛医学院和波士顿儿童医院的陈冰教授领导的研究小组最近在顶级学术期刊《科学》上发表了两项新的研究,这有助于回答这些紧迫的问题利用表面刺蛋白结合细胞受体并入侵细胞。棘突蛋白也是免疫系统识别病毒和用抗体中和病毒的重要结构。因此,了解COVID-19在spike蛋白上的变化,可以为了解突变株的传播能力、毒性变化和免疫逃逸提供重要的信息,并为干预策略提供指导。研究小组利用冷冻电镜技术对几种突变株的棘突蛋白进行成像。冷冻电子显微镜使研究人员能够以接近原子的分辨率分析蛋白质的结构。
        一些主要的COVID-19变异株经过基因改造,产生相应的氨基酸变化,例如天冬氨酸(D)到甘氨酸(G)的614位。在4月30日发表的一篇论文中,研究小组发现d614g突变使棘突蛋白更加稳定,使更多的棘突蛋白与ACE2受体结合。“如果原始病毒有100个棘突蛋白,由于其形状不稳定,只有50%可能有用。”“但在d614g突变中,可能90%的棘突蛋白有用,“陈解释说除了更强的传播能力外,几种流行的变种也可能逃避免疫系统的识别,导致一些中和抗体失效。在6月24日发表的另一篇研究论文中,研究小组展示了α变异体(b.1.1.7)和β变异体(b.1.351)全长旋蛋白三聚体的冷冻电子显微镜结构,以及它们的生化和抗原性特征,揭示了突变株感染力增强和免疫逃逸的结构基础。结果表明,在α变异体中发现了第一个突变株。a570d和s982a的氨基酸变化有助于保持spike蛋白三聚体的受体结合域与受体结合。同时,n501y增加了受体结合域与ACE2受体的亲和力。研究人员推测,这些变化可能导致α变异体感染ACE2受体较少的细胞类型。
 

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